3.1 Endogenous Fish Enzymes
上述のように、魚の内臓、消化管、筋肉組織には様々なタンパク質分解酵素が見いだされる。
カタクチイワシにおける主な内因性プロテイナーゼはトリプシン様プロテイナーゼ、ペプシン、キモトリプシン、エラスターゼ、アミノペプチダーゼであった（Martinez & Serra, 1989; Siringan, Raksakulthai, & Yongsawatdigul, 2006）。 消化酵素のうちトリプシン、キモトリプシン、ペプシンは他の酵素と比較してより重要な3つの酵素と考えられている（de la Parra, Rosas, Lazo, & Viana,2007）。 ペプシンは通常、魚の胃に存在し、消化液の主要な酵素である(de la Parra et al., 2007)。 トリプシンは内臓、幽門杯、脾臓に存在する（岸村、林、宮下、&野波、2005、2006；岸村ら、2007；Klomklaoら、2006）。 魚介類の消化器官の肝膵臓には、アミノペプチダーゼ、ゼラチン分解プロテアーゼ、トリプシンやキモトリプシン、コラーゲン分解プロテアーゼなど、ペプチダーゼとプロテアーゼ活性が含まれている（Sriket，2014）
ペダ加工における脂肪分解およびタンパク質分解活性はほとんどが腸で、特に発酵工程の初期で記録されていた；しかしながらその活動は工程の間に急速に低下した (Irianto, 1990). 酵素が内臓と消化管に存在することを考えると、内臓除去は酵素分解の速度と種類を決定する上で重要な役割を果たす。 魚全体を使用して加工された発酵魚製品は、頭や内臓を取り除いた魚から製造されたものと異なる特性を持つことになる（Wheaton & Lawson, 1985）。 魚の内臓・消化管酵素の多くは中性付近のpH値で最大の酵素活性を示した（Bougatef et al.2007; Munilla-Moran & Saboridoo-Rey, 1996）。
Castillo-Yañez, Pacheco-Aguilar, Garcia-Carreño, and Toro（2004）はイワシの内臓からアスパラギン酸プロテアーゼ類に属する酸性タンパク質分解酵素を分離した。 この酵素は他の魚類のペプシンIIと類似しており、pH3-6、45℃で安定である。
幽門部カイコはアルカリ性プロテアーゼの主な供給源となる臓器を代表している。 タラの幽門部より得られたトリプシン様酵素は等電点が5.30と5.89で、アミノ酸組成はウシトリプシンに非常に似ていたが、酸性アミノ酸の相対量が多く、塩基性アミノ酸の相対量が少ない点で異なっていた。 この酵素は魚類タンパク質の基質も加水分解した（Beirão, Mackie, Teixeira, & Damian, 2001）。
イワシから3種類のアルカリプロテイナーゼと2種類の酸性プロテイナーゼが分離された。 各アルカリプロテアーゼは他の蛋白質より速くカゼインを加水分解した。 主要なアルカリプロテアーゼ（III）はイワシから得た筋小胞体蛋白質を他のアルカリプロテアーゼの5倍の速さで加水分解した。 酸プロテイナーゼはヘモグロビンとミオグロビンを他の蛋白質より速く加水分解した。 25％NaClでプレインキュベーションすると、アルカリプロテアーゼ（III）と酸性プロテアーゼ（II）は安定であったが、他のプロテアーゼは不安定になった。 また、アルカリ性プロテイナーゼIIIと酸性プロテイナーゼIIの2つのプロテイナーゼは、魚醤の製造開始後3ヶ月間、安定であった。 アルカリプロテアーゼと酸性プロテアーゼのタンパク質分解活性は15％以上のNaClで強く阻害されたが、イワシ筋肉タンパク質を基質とした場合には最小限の阻害で済んだ（Noda, Van, Kusakabe, & Murakami, 1982)。
イワシの脱脂内臓から2種類のアミノペプチダーゼ（IとII）を抽出し、DEAE-セルロースクロマトグラフィー、Sephadex G-200でのゲルろ過、等電点電気集束法で精製しました。 酵素IとIIはポリアクリルアミドゲル電気泳動でほぼ均質と判定された。 酵素IとIIの分子量は、ゲルろ過により、それぞれ37万と32万と決定された。 等電点はそれぞれ4.1(I)と4.8(II)であった。 両酵素はEDTAによって阻害され、Co++によって活性化された。 ベスタチンは酵素Iを阻害したが、酵素IIは阻害しなかった。 酵素IとIIはアラニンやロイシンを含む合成基質だけでなく、ジ、トリ、テトラ-アラニンも迅速に加水分解した。 これらの特徴から、イワシアミノペプチダーゼはヒトアラニンアミノペプチダーゼに類似している。 酵素Iは15％NaClで70％以上の活性を保持しており、本酵素が魚醤製造時の魚の蛋白質やペプチドの加水分解に関与していることが示唆された（Vo Van, Kusakabe, & Murakami, 1983）。
アルカリプロテアーゼと酸性プロテアーゼの活性をウシトリプシンやペプシンと比較し、ウシトリプシン同様、イワシ幽門部由来のアルカリプロテアーゼは他のタンパク質基質よりも効果的にカゼインを加水分解することを示した（Noda et al, 1982）。
筋肉組織酵素、特にカテプシン、ペプチダーゼ、トランスアミナーゼ、アミダーゼ、アミノ酸脱炭酸酵素、グルタミン酸脱水素酵素、および関連酵素はすべて魚筋肉組織に存在し（Chaveesuk、1991）、これらの酵素、特にトリプシン、キモトリプシン、カテプシンは魚醤発酵時のタンパク加水分解に関わっている（Fernandes、2016）。 筋組織酵素は、ほとんどが細胞内に存在する。 一方、消化酵素は細胞外への分泌物である。 筋肉組織酵素は中性pHで最適な活性を持つことを示した研究があるにもかかわらず、ほとんどの報告では、低いpH値で筋肉組織酵素の活性が加速されることを知らせています。 魚のサイレージや一部の発酵魚製品を除き、ほとんどの発酵魚製品は4以上のpHで処理されている。 したがって、ほとんどの筋肉組織酵素は、実際には最適なpH条件ではない（Mackie et al.、1971）。
アジの筋肉から得たカテプシンBの部分的な特性は、他のカテプシンBSと同様の特性を示した。 このカテプシンの至適pHは5で、至適温度は50℃であった。 活性はE-64，CA-074，キモスタチンで阻害された（吉田ら，2015）
頭や内臓を含む魚全体を使用することで最大の酵素活性を得ることができる． 反対に、最小の酵素活性は、発酵魚製品を製造するために、脱頭および内臓を有する魚を使用する場合に生じるであろう。 一方、内臓酵素の組織への拡散をある程度可能にするために、魚が捕獲された後いつでも内臓を除去することによって、中間の酵素活性が得られる（Owens & Mendoza, 1985）。
塩漬け魚において、熟成は3つの仮説によって説明される。 すなわち、(1)微生物説、(2)自己分解説、(3)酵素説である。 微生物説では、微生物が必須活性酵素を生産し、この酵素が肉に浸透して熟成に寄与する。 自己分解説では、熟成は筋肉やその他の組織、あるいは消化管の酵素の活性の結果であると説明する。 最後に、酵素説は、塩漬け魚の熟成が特定の酵素、すなわち、魚の筋肉組織に含まれる酵素、腸内器官に含まれる酵素、および微生物が生産する酵素の影響下で行われると説明する（Mackieら、1971）
カタクチイワシの熟成において、インドカタクチイワシ（Stolephorus indicus）の最大自己分解活性が60℃に認められた。 自己分解活性はNaCl濃度の上昇に伴い低下した。 粗抽出物の至適pHは8.5-9.5であった。 トリプシン様プロテイナーゼが粗抽出物中の優勢なプロテイナーゼであった。 インド産カタクチイワシのプロテイナーゼは、魚醤発酵中のタンパク質の加水分解に関与している可能性が示唆された。 したがって、インド産カタクチイワシを60℃、10%NaClで一定期間インキュベートしてから25%NaClで完全塩蔵することは、フィッシュソース発酵プロセスを促進する有効な方法となり得る（Siringan et al, 2006）
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